Анатомия и физиология Нормальная Миофибриллы - Толстая нить
Индекс материала
Миофибриллы
Саркомер
Толстая нить
Тонкая нить
Все страницы

Толстая нить

Толстая нить представлена на рис 7-3Б. Каждая миозиновая нить состоит из 300–400 молекул миозина и С?белка.

Тонкая и толстая нити в составе миофибрилл

Рис. 7-3. Тонкая и толстая нити в составе миофибрилл [11]. А. Тонкая нить — две спирально скрученные нити фибриллярного актина (F?актин). В канавках спиральной цепочки залегает двойная спираль тропомиозина, вдоль которой располагаются молекулы тропонина трёх типов. Б — толстая нить. Молекулы миозина способны к самосборке и формируют веретенообразный агрегат диаметром 15 нм и длиной 1,5 мкм. Фибриллярные хвосты молекул образуют стержень толстой нити, головки миозина расположены спиралями и выступают над поверхностью толстой нити. В — молекула миозина. Лёгкий меромиозин обеспечивает агрегацию молекул миозина, тяжёлый меромиозин имеет связывающие актин участки и обладает активностью АТФазы.

Миозин (рис 7-3В) — гексaмер (две тяжёлые и четыре лёгкие цепи). Тяжёлые цепи — две спирально закрученные полипептидные нити, несущие на своих концах глобулярные головки. В области головок с тяжёлыми цепями ассоциированы лёгкие цепи. Каждую миозиновую нить связывает с Z–линией гигантский белок титин. С толстыми нитями ассоциированы небулин, миомезин, креатинфосфокиназа и другие белки.

В молекуле миозина (рис. 7-3В), мол. масса 480 000, различают тяжёлый и лёгкий меромиозин. Тяжёлый меромиозин содержит субфрагменты (S): S1 содержит глобулярные головки миозина, S2 — прилежащую к головкам часть фибриллярного хвоста молекулы миозина. S2 эластичен (эластический компонент S2), что допускает отхождение S1 на расстояние до 55 нм. Концевую часть хвостовой нити миозина длиной 100 нм образует лёгкий меромиозин.

Миозин имеет два шарнирных участка, позволяющих молекуле изменять конформацию. Один шарнирный участок находится в области соединения тяжёлого и лёгкого меромиозинов, другой — в области шейки молекулы миозина (S1—S2–соединение).

Половина молекул миозина обращена головками к одному концу нити, а вторая половина — к другому (рис. 7-3Б). Лёгкий меромиозин лежит в толще толстой нити, тогда как тяжёлый меромиозин (благодаря шарнирным участкам) выступает над её поверхностью.

Титин — наибольший из известных полипептидов с мол. массой 3000 кД — наподобие пружины связывает концы толстых нитей с Z-линией. Другой гигантский белок — небулин (Mr 800 кД) — ассоциирует тонкие и толстые нити.

 С?белок стабилизирует структуру миозиновых нитей. Влияя на агрегацию молекул миозина, обеспечивает одинаковый диаметр и стандартную длину толстых нитей.

Миомезин (М?белок) и креатинфосфокиназа — белки, ассоциированные с толстыми нитями в середине тёмного диска. Креатинфосфокиназа способствует быстрому восстановлению АТФ при сокращении. Миомезин выполняет организующую роль при сборке толстых нитей.